Hauptgruppenelementchemie: Phosphankoordination an Hauptgruppenelemente und Metallkomplexe biologisch wichtiger Verbindungen

Beschreibung

Phosphankoordination an Hauptgruppenelemente ist selten. Sie lässt sich deutlich verbessern, wenn anionische Phosphane als Liganden eingesetzt werden. Auf diese Weise lassen sich stabile Komplexe aufbauen, in denen die Hauptgruppenelemente durch die Phosphorkoordination bedingt in z. T. bisher unbekannten Bindungszuständen und/oder Koordinationsgeometrien vorliegen. So konnten wir in letzter Zeit neuartige Phosphan-komplexe des Magnesiums, Aluminiums und Siliciums darstellen und spektroskopisch und strukturanalytisch charakterisieren. Einen Schwerpunkt bei diesen Arbeiten bilden die Lithiumverbindungen der untersuchten anionischen Phosphane, die nicht nur wegen ihrer ungewöhnlichen Strukturen, sondern auch wegen ihrer synthetischen Nützlichkeit besonderes Interesse beanspruchen. Ein zweites Arbeitsgebiet beschäftigt sich mit Synthese und struktureller Charakterisierung von Hauptgruppenmetallkomplexen biologisch wichtiger Liganden, wobei die Komplexe von Aminosäuren und Oligopeptiden mit Alkali- und Erdalkalimetallen z.T. besonders intensiv bearbeitet werden. Dabei stehen die folgenden Problemfelder im Mittelpunkt der laufenden Arbeiten. Zum einen sollen die Strukturuntersuchungen Auskunft über die bevorzugten Koordinationsstellen der Metallionen an die Peptide liefern. Obwohl schon bisher über die Komplexbildungskonstanten in erheblichem Maße Information über das Komplexbildungsvermögen von Aminosäuren und Peptiden zur Verfügung steht, ist unsere Kenntnis der genauen Koordinationsstellen eher begrenzt. Dies gilt besonders für die Metallionen der 1., 2. und 3. Hauptgruppe. Zum anderen wird der Effekt der Metallionenkomplexierung auf die Peptidkonformation systematisch untersucht. Gerade in biologischen Systemen hat neben Wasserstoffbrückenbindungen die Gegenwart von Metallionen entscheidenden Einfluss auf die Vorzugskonformation eines Peptids. Die von uns bestimmten Konformationen im festen Zustand sollten dabei Rückschlüsse auf die Struktur von Peptiden in Gegenwart biologisch wichtiger Metallionen in Lösung erlauben. Schließlich versuchen wir auch über die NMR-Spektroskopie zu Aussagen über die in Lösung vorherrschende Konformation der Peptidmetallkomplexe zu gelangen.

Institutionen
  • FB Chemie
Mittelgeber
Name Finanzierungstyp Kategorie Kennziffer
Ausschuss für Forschungsfragen Drittmittel Forschungsförderprogramm 23/90
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Laufzeit: seit 31.12.2011