Diatomeen (Kieselalgen) sind ökologisch von großer Bedeutung, da sie einen erheblichn Teil (bis zu 25 %) der weltweiten Photosynthese bestreiten. Bislang ist aber noch wenig über die Regulation dieser Prozesse in diesen Algen bekannt. Wir konnten bislang zeigen, dass eine Reihe von Enzymen der CO2-Fixierung (Calvin-Cyclus) in Diatomeen (anders als in höheren Pflanzen) nicht über Thioredoxin reguliert werden. Da wir aber kürzlich ein Gen für ein plastidäres Thioredoxin im Genom einer Diatomee identifizieren konnten, wollen wir in diesem Projekt herausfinden, ob dieses Thioredxon eine Regulationsfunktion besitzt und welche Enzyme hiervon betroffen sind. Hierzu wolen wir das einzige Calvin-Cyclus-Enzym, bei dem wir bislang deutliche Hinweise auf eine mögliche Redoxregulation haben(FBPase), überexprimieren und die enzymatische Eigenschaften bzw. das mittlere Redoxpotential bestimmen. Darüber hinaus wollen wir mit Hilfe "einzähniger" Varianten des Diatomeen-Thioredoxins aus stromalen Extrakten gezielt solche Proteine isolieren, identifizieren und charakterisieren, diei mit Thioredoxin interagieren. Ein weiterer Aspekt ist die Charakterisierung von Fusionsproteinen. Wir haben in Diatomeen jeweils zwei Gene für "Fusions-Enzyme" gefunden, die nachfolgende Reaktioinen im Kohlenhydratstoffwechsel durchführen und die über einen kurzen Proteinlinker miteinander verbunden sind. Durch Überexpression der Fusionsproteine und modifizierter Einzelproteine wollen wir untersuchen, ob diese Fusionsproteine eine Rolle spielen im Stoffwechsel der Diatomeen und ob die Fusion der Proteine enzymatische Reaktionen beschleunigen kann.
