Struktur und Funktion von Metallproteinen des biogeochemischen N- und S- Kreislaufs

Description

Das Projekt 'Biologische Metallkomplexe' läßt sich in folgende Unterprojekte gliedern:

  • Struktur von Metallproteinen
    Metallproteine des biogeochemischen Stickstoff- und Schwefelkreilaufs werden hinsichlich der Struktur ihres Aktivzentrums charkterisiert. Schwerpunkte nehmen derzeit die Enzyme der Denitrifiation (Nitratreduktase, Nitritreduktase, Stickstoffmonoxidreduktase, Distickstoffmonoxidreduktase, Nitrit/Ammoniumreduktase), die Enzyme der Sulfat-Atmung (Sulfitreduktase, Thiosulfatreduktase, Trithionatreduktase) und der Schwefelatmung (Schwefeloxidoreduktase, DMSO-Reduktase) sowie die Cu-abhängige Methanmonooxygenase ein. Im Zentrum der Methodik steht die EPR Spektroskopie, welche jetzt um die ENDOR Technik erweitert wird.

  • Mechanismus der Transformation von N- und S-Oxiden durch Metallproteine
    Neben der strukturellen Charakterisierung der Metallproteine soll die Untersuchung des Reaktionsmechanismus (physiologische und chemische Aspekte) durchgeführt werden. Hierzu werden kinetische Methoden (Stopped-Flow Spektrophotometrie, Blitzlicht Photolyse, Pulse radiolyse, Rapid Freeze EPR) eingesetzt, ferner 'klassische Enzymansätze'.

Hauptziel des Projektes 'Biologische Metallkomplexe' ist die Erforschung der Struktur und Wirkungsweise von Aktivzentren metallabhängiger Proteine und Enzyme. Over the course of billions of years, an astounding variety of biochemical reactions has evolved. Many of these involve the activation of small molecules or ions, such as nitrogen and sulfur oxygen compounds, by metals. The specific binding of metal ions, as well as the mechanisms of their catalytic actions, are the subject of our research.

Hereby, a combination of biochemical, chemical and physical techniques is applied including EPR/ENDOR spectroscopy and X-ray structure analysis. To ask intelligent questions, we have to know the detailed structural arrangement of a metallo enzyme, the ligand it provides, the metal it binds, and how the chemistry is modulated by a protein for a specific purpose.

Institutions
  • FB Biologie
Funding sources
Name Project no. Description Period
Ausschuss für Forschungsfragen4/75no information
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Period: since