Hauptgruppenelementchemie: Phosphankoordination an Hauptgruppenelemente und Metallkomplexe biologisch wichtiger Verbindungen

Beschreibung

Phosphankoordination an Hauptgruppenelemente ist selten. Sie läßt sich deutlich ver-bessern, wenn anionischePhosphane als Liganden eingesetzt werden. Auf diese Weise lassen sich stabile Komplexe aufbauen, in denen dieHauptgruppenelemente durch die Phosphorkoordination bedingt in z. T. bisher unbekannten Bindungszuständenund/oder Koordinationsgeometrien vorliegen. So konnten wir in letzter Zeit neuartige Phosphan-komplexe desMagnesiums, Aluminiums und Siliciums darstellen und spektroskopisch und strukturanalytisch charakterisieren. EinenSchwerpunkt bei diesen Arbeiten bilden die Lithiumverbindungen der untersuchten anionischen Phosphane, die nichtnur wegen ihrer ungewöhnlichen Strukturen, sondern auch wegen ihrer synthetischen Nützlichkeit besonderes Interessebeanspruchen. Ein zweites Arbeitsgebiet beschäftigt sich mit Synthese und struktureller Charakterisie-rung vonHauptgruppenmetallkomplexen biologisch wichtiger Liganden, wobei die Komplexe von Aminosäuren undOligopeptiden mit Alkali- und Erdalkalimetallen z.T. besonders intensiv bearbeitet werden. Dabei stehen diefolgenden Problemfelder im Mittelpunkt der laufenden Arbeiten. Zum einen sollen die Strukturuntersuchungen Auskunftüber die bevorzugten Koordinationsstellen der Metallionen an die Peptide liefern. Obwohl schon bisher über dieKomplexbildungskonstanten in erheblichem Maße Infor-mation über das Komplexbildungsvermögen von Aminosäurenund Peptiden zur Verfü-gung steht, ist unsere Kenntnis der genauen Koordinationsstellen eher begrenzt. Dies giltbesonders für die Metallionen der 1., 2. und 3. Hauptgruppe. Zum anderen wird der Effekt derMetallionenkomplexierung auf die Peptidkonformation systematisch unter-sucht. Gerade in biologischen Systemen hatneben Wasserstoffbrückenbindungen die Gegenwart von Metallionen entscheidenden Einfluß auf dieVorzugskonformation eines Peptids. Die von uns bestimmten Konformationen im festen Zustand sollten dabeiRückschlüsse auf die Struktur von Peptiden in Gegenwart biologisch wichtiger Metall-ionen in Lösung erlauben.Schließlich versuchen wir auch über die NMR-Spektroskopie zu Aussagen über die in Lösung vorherrschendeKonformation der Peptidmetallkom-plexe zu gelangen.

Institutionen
  • FB Chemie
Mittelgeber
Name Finanzierungstyp Kategorie Kennziffer
Ausschuss für Forschungsfragen Drittmittel Forschungsförderprogramm 23/90
Weitere Informationen
Laufzeit: 01.01.1990 – 31.12.2011