Proteom-Analyse und Aufklärung funktioneller Strukturmodifikationen des porzinen Skelettmuskelgewebes

Beschreibung

In dem vorliegenden Projekt sollem im Rahmen der beantragten Forschergruppe mit Hilfe von Methoden der Hochleistungs-Proteomanalytik die holistischen und differentiellen Proteinmuster des Skelettmuskels M. longissimus dorsi des Schweines im Hinblick auf Fleischqualitätsparameter, insbesondere dem Wasserbindungsvermögen (WBV), aufgeklärt werden. Dabei sollen die differentiellen Proteom-Profile der exprimierten Proteine insbesondere von Muskelproben von Populationen mit stark verschiedenem WBV identifiziert werden (Duroc;Pietrain). Die unter definierten Bedingungen durch Biopsie und Autopsie zu verschiedenen Zeiten erhaltenen Proben sollen hinsichtlich ihrer Proteinstrukturen und Struktur-Modifikationen aufgeklärt und insbesondere Schlüsselproteine des Kalzium- und Energie-Stoffwechses ermittelt werden, die wesentliche Bedeutung für die postmortale Fleischentwicklung besitzen. Von besonderer Bedeutung für die proteomanalytischen Untersuchungen sind die Identifizierung sowie quantitative Erfassung von Stukturmodifikationen durch proteolytischen Abbau und post-translationale Modifizierung (Oxidation; Tyrosin-Nitrierung; unterschiedliche Phosphorylierung; Glykosylierung). Entsprechende potentielle Schlüsselproteine für genetisch-funktionelle Charakterisierung und Differenzierung sollen vor allem durch Mitochondrien-Subproteomanalyse aufgeklärt werden. Als zentrale proteomanalytische Methoden werden insbesonderen hochauflösende Massenspektrometrie (FTICR-MS), die Kombinnation mit Hochleistung-Trennmethoden (HPLC-MS) sowie Affinitäts-Massenspektrometrie eingesetzt, die in jüngsten Untersuchungen mit Erfolg zur hochempfindlichen und strukturspezifischen differentiellen Proteomanalyse entwickelt wurden.

Institutionen
  • FB Chemie
Mittelgeber
Name Finanzierungstyp Kategorie Kennziffer
Deutsche Forschungsgemeinschaft Drittmittel Forschungsförderprogramm 591/06
Weitere Informationen
Laufzeit: seit 21.01.2009