Bei der biotrophen Interaktion zwischen Rostpilzen und ihren Wirtspflanzen wurde ein neuartiger Transfer eines Proteins (RTP1p) von Haustorien in die Pflanzenzellen nachgewiesen. Nach regulärer Sekretion in die extrahaustoriale Matrix gelangt RTP1p in glykosylierter Form in das Zytoplasma und teilweise in den Kern der Wirtszelle. Die Glykosylierung erscheint notwendig für die Sekretion. Die Suche nach pflanzlichen Interaktionspartnern von RTP1p soll mittels Yeast-Two-Hybrid System, mit fluoreszenzmikroskopischen Methoden (FRET) und mit Hilfe von Suppressormutanten weitergeführt werden. Es wurde beobachtet, dass RTP1p in transformierten flanzenzellen einen vitalitätsreduzierenden Effekt hat. Dieser Effekt soll mittels Reportergen-Expression, Chlorophyllfluoreszenz, Pathogenabwehr und FRAP näher charakterisiert werden. RTP1p wurde auch in filamentartigen Strukturen nachgewiesen. Deren Vorhandensein in Einstülpungen der extrahaustoriellen Membran deutet darauf hin, dass der Transfer von RTP1p in das Zytoplasma über einen Endocytose-ähnlichen Mechanismus, unter Beteiligung zytoskelettaler Komponenten der Pflanzenzelle erfolgt. Dieses Modell soll überprüft werden.
